На поверхности белковой молекулы имеется два вида поляр­ных групп: связанные и свободные. Связанные полярные группы (пептидные группы главных полипептидных цепей, гидроксиль­ные, сульфгидрильные) присоединяют молекулу воды благодаря молекулярной адсорбции, величина которой постоянна для каж­дого вида белка и незначительно влияет на изменение степени гидратации белков.

Свободные полярные группы (аминогруппы диаминокислот, карбоксильные группы дикарбоновых кислот), диссоциируя в растворе, определяют суммарную величину заряда белковой мо­лекулы. Адсорбирование воды свободными полярными группа­ми называется ионной адсорбцией.

Среди факторов, обусловливающих степень гидратации бел­ков, следует выделить рН среды, концентрацию белковых рас­творов, природные свойства белка и др.

Ионизация ионогенных групп в результате ионной адсорбции приводит к тому, что в растворе белковые глобулы ведут себя как макроионы, знак и величина заряда которых зависят от рН и со­става растворителя. Величину рН, отвечающую равенству обще­го числа положительных зарядов общему числу отрицательных, т. е. суммарному или эффективному заряду глобулы, равному нулю, называют изоэлектрической точкой (ИЭТ) белка. Изо- электрическая точка — основная электрохимическая константа белков. Белки в этой точке электронейтральны, а их набухае- мость и растворимость наименьшие. Снижение растворимости белков при достижении электронейтральности их молекул ши­роко используется для выделения их из растворов, например при получении белковых изолятов.

Каждый белок характеризуется своей изоэлектрической точ­кой (рН): пепсин — 1,0; яичный альбумин — 4,7; сывороточный альбумин — 4,59; желатин — 5,05; лактоглобулин — 5,1; фосфо- рилаза — 5,8; гемоглобин — 6,87; химотрипсин — 8,6; рибонук­леаза — 9,4; лизоцим — 10,5; цитохром — 10,65.