В свете подобных представлений рассмотрим вопрос о сущ­ности и механизме денатурации белков. Денатурация, по мне­нию Жоли, — это любая модификация вторичной, третичной или четвертичной структуры белковой молекулы, за исключени­ем разрыва ковалентных связей.

Влияние температуры и способа нагрева на скорость и температуру денатурации белков

Скорость тепловой денатурации зависит от температуры, влажности, способа нагрева и других факторов.

Денатурация тормозится при добавлении определенных ве­ществ, таких, как пирофосфат, многоатомные спирты, сахара и Р-актин, хотя механизмы торможения различны. Скорость дена­турации АТФазы увеличивается при расщеплении мышечного протеина в результате уменьшения размера, плотности и сим­метрии молекул. Скорость денатурации белков зависит и от не­которых других факторов. Например, денатурация фибриногена мочевиной ускоряется при увеличении концентрации мочевины и при понижении рН ниже 7, однако в интервале рН 7,0...8,6 скорость реакции почти постоянна.

Присутствие тяжелой воды стабилизирует нативную структу­ру ферментов, обусловленную наличием водородных связей, уменьшая скорость инактивации.

В настоящее время установлено, что белки, входящие в состав мяса, денатурируют по мере достижения определенной для каж­дого белка температуры. Наиболее чувствителен к нагреву мио­зин. Температура денатурации, °С: миозина — 45...50, актина — 50, актомиозина — 42...48, миоальбуминов — 45...47, глобули­на— 50, миогена — 50...60, коллагена — 58...62, миопротеидов — около 100. В интервале температур 45...50 °С денатурирует ос­новная часть структурных белков мышц. Саркоплазматические белки (миоген и миоглобин) денатурируют при более высоких температурах (55...65 °С). Наиболее устойчивы к денатурации миопротеиды (большая часть ферментов), а также гемоглобин, сывороточный альбумин, коллаген.